Des biochimistes et bioinformaticiens salzbourgeois cherchent à identifier les liens de parenté entre des protéines de séquences éloignées, pour déterminer leur fonction par analogie.
Le principe est connu : la fonction des quelques dizaines de milliers de protéines constituant le protéome d'un organisme peut être devinée ou inférée à partir d'analyses structures-fonctions, deux domaines protéiques présentant la même structure tridimensionnelle étant supposés avoir la même fonction. Encore faut-il connaître la structure de la protéine de fonction inconnue, sachant que quelques 33 000 structures de protéines ont été décryptées par cristallographie aux rayons X. Les autres structures doivent être prédites, par exemple à partir de ces données, en repérant les séquences d'acides aminés identiques ou comparables et en supposant qu'à une séquence est associée une structure. Des schémas de classification, indiquant les liens de parenté entre protéines, en sont déduits. Malheureusement, cette démarche n'est applicable qu'à des protéines de séquences très similaires.
Peter Lackner, chercheur à l'Institut de chimie et de biochimie de l'Université de Salzburg, travaille à l'étendre à des protéines de faible homologie. Pour ce faire, lui et son équipe ont réuni un jeu de protéines, de structures connues et apparentées en dépit de leur faible identité de séquence, puis l'ont soumis à différentes méthodes d'alignement de protéines, afin d'identifier les forces et les faiblesses de chacune de ces méthodes. Leurs observations leur ont permis de développer un nouveau programme, plus à même de gérer des protéines dissemblables.