La méthode de purification des protéines TAP (Tandem affinity purification) permet d'isoler des complexes protéiques sans les perturber, pour ensuite les analyser par spectrométrie de masse. Mais cette procédure n'est que faiblement efficace si elle est appliquée à des cellules de mammifères.
En réponse, Tilmann Bürckstümmer, Giulio Superti-Furga et leurs collègues du Centre de recherche en médecine moléculaire de l'Académie autrichienne des sciences (CeMM, Research Center for Molecular Medicine) ont développé un système de tags alternatifs. Les étiquettes constituées de fragments d'immunoglobulines G et d'un peptide liant la streptavidine se sont révélées être 10 fois plus efficaces que les étiquettes actuelles : elles permettent d'isoler jusqu'à 10 fois plus de complexes protéiques.
Les tags développés devraient faciliter l'analyse de la machinerie cellulaire des mammifères, comme le tag TAP avait facilité celle de la machinerie cellulaire des levures. Une étude sur la protéine Ku70-Ku80 l'a montré, en isolant de nouveaux effecteurs potentiels de la protéine, pourtant déjà largement étudiée.